jueves, 10 de septiembre de 2015

TIPOS DE BIOMOLECULAS: PROTEÍNAS.

PROTEÍNAS
Las proteínas son las biomoléculas que más diversidad de funciones realizan en los seres vivos; prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia y/o actividad.
Las proteínas son polímeros de unidades menores denominados aminoácidos, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P).

TIENE COMO PRINCIPALES FUNCIONES

  1. Dar forma al  material estructural básico de la célula, estando presentes en la membrana plasmática y en el sistema de membranas intracelulares.
  2. Constituyen a las principales  enzimas, catalizadores biológicos que controlan la velocidad de las reacciones químicas celulares.
  3. Regulan el equilibrio ácido-base y osmótico de la sangre (albúminas y globulinas)
  4. Cumplen una función respiratoria transportando y/o almacenando oxígeno (hemoglobina y mioglobina).
  5. Participan en la defensa orgánica constituyendo anticuerpos (globulinas).
  6. Permiten la contracción musculas (actina y misiona).
  7. Actúan como hormonas (insulina, oxitocina, prolactina).

Funciones de las proteínas.






Estas están divididas en dos grandes grupos:

Heteroproteínas, proteínas complejas o conjugadas. Además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se denomina grupo prostético.

  • Holoproteínas o proteínas simples. Están formadas únicamente por cadenas polipeptídicas, ya que en su hidrólisis sólo se obtienen aminoácidos. Dicho de otra forma: están formadas exclusivamente por aminoácidos.

  • Heteroproteínas:
    Según la naturaleza del grupo prostético, las heteroproteínas se clasifican en fosfoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, cromo-proteínas y nucleoproteínas.
    • *Fosfoproteínas: Su grupo prostético es el ácido ortofosfórico. Ejemplos de fosfoproteínas son la vitelina, presente en la yema de huevo, y la caseína, abundante en la leche y proteína principal del queso.
    • *Glucoproteínas: Su grupo prostético está formado por un glúcido. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempeñan una función antigénica. Las gammaglobulinas con función de anticuerpos son, así mismo, glucoproteínas. También se incluyen en este grupo el mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el líquido sinovial presente en las articulaciones.
    • *Lipoproteínas: Su grupo prostético es un lípido. Aparecen en las paredes bacterianas y en el plasma sanguíneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol.
    • *Cromoproteínas: Tienen como grupo prostético una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color. Hemoglobina, porfirina, hemocianina, citocromos… pertenecen a este grupo.
    • Nucleoproteínas. Su grupo prostético está formado por ácidos nucleídos. Las nucleoproteínas constituyen la cromatina y los cromosomas.




Holoproteínas:
Según su estructura tridimensional, las holoproteínas se subdividen en proteínas globulares y fibrilares.

Algunas proteínas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y  hacerse insolubles. Éste es el caso de la transformación de fibrinógeno en fibrina durante el proceso de la coagulación sanguínea. Los filamentos de fibrina crean una red donde los glóbulos rojos quedan atrapados y forman el coágulo.

Entre las proteínas globulares resaltan:

  • Albúminas: Constituyen un grupo de proteínas grandes, que desempeñan funciones de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos. Se pueden diferenciar a su vez en lacto albúminas, ovoalbúminas y sero-albúminas, según se localicen en la leche, en la clara de huevo o en el plasma sanguíneo, respectivamente. Son las proteínas más grandes, pudiendo llegar a alcanzar masas moleculares de 1000 000. Como su nombre indica, su forma globular es muy perfecta. Se incluyen en este grupo algunas heteroproteínas, como la hemoglobina.
  • Histonas: Poseen una masa molecular baja y contienen una gran pro­porción de aminoácidos básicos. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina y desempeñan un rol muy importante en los procesos de regulación génica,

Las proteínas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Se incluyen en este grupo algunas proteínas muy conocidas:

  • Queratina: Presente en las células de la epidermis de la piel y en estructuras cutáneas como pelos, plumas, uñas y escamas, es una proteína rica en el aminoácido cisteína.
  • Colágeno: Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Posee una estructura secundaria característica compuesta por tres cadenas trenzadas.
  • Miosina: Esta proteína participa activamente en la contracción de los músculos.
  • Elastina:. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Debido a esta propiedad, la elastina se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la dermis de la piel.

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